FormacijaNauka

Biohemije enzima. Struktura, svojstva i funkcije

Ćelija svakog živog organizma, milioni hemijskih reakcija odvija. Svaki od njih je važno, tako da je važno da se održi brzinu bioloških procesa na visokom nivou. Skoro svaki reakcija se katalizira svoje enzima. Šta su enzimi? Koja je njihova uloga u kavezu?

Enzima. definicija

Termin "enzim" je izvedena iz latinskog fermentum - kvasca. Oni mogu također biti pozvan enzima iz grčkog en Zyme - "u skokovi i granice."

Enzimi - biološki aktivnih supstanci, tako da bilo koji reakcija se javlja u ćeliji, ne može bez njih. Ovi spojevi djeluju kao katalizatori. U skladu s tim, svaki enzim ima dva glavna svojstva:

1) Enzim ubrzava biokemijske reakcije, ali se ne troši.

2) Vrijednost konstante ravnoteže ne mijenja, nego samo ubrzava postizanje ovog vrijednosti.

Enzimi ubrzati biohemijske reakcije u hiljadama, au nekim slučajevima, milion puta. To znači da u odsustvu enzima sistema sve intracelularne procese praktično zaustavljen, a sama ćelija umire. Dakle, uloga enzima kao aktivnih sastojaka je visoka.

Mnoštvo enzima omogućava diversifikaciju reguliraju stanični metabolizam. U svakom kaskadu reakcija koje učestvuju mnoge različite klase enzima. Biološki katalizatori imaju visoku selektivnost kroz specifičan konformacija molekule. T. To. U većini slučajeva, enzimi su proteini u prirodi, oni su u tercijarnom ili kvartarnih strukture. Razlog je opet specifičnost molekula.

Funkciju enzima u ćeliji

Glavni zadatak enzima - ubrzanje odgovarajuće reakcije. Bilo koji kaskade procesa, od raspadanja vodikovog peroksida i završava glikoliza, zahtijeva prisustvo bioloških katalizatora.

Pravilan rad enzima postiže visoku specifičnost za određenu podlogu. To znači da se katalizator može ubrzati samo određene reakcije i ništa više, čak i vrlo slični. Stepenom specifičnost enzima, u sljedeće grupe:

1) enzimi sa apsolutnom specifičnost kada katalizira samo jednu reakciju. Na primjer, kolagenaza vari kolagena i maltase Cleaves maltoza.

2) enzimi relativno specifičnost. To uključuje supstance koje mogu katalizirati određene klase reakcija, na primjer, hidrolitičke dekolte.

biokatalizator rad počinje sa vezom njegovog aktivnog stranice na podlogu. U isto vrijeme govoriti o komplementarne interakcije slično ključem. Ovo se odnosi na punu utakmicu s podlogom čini aktivni centar, koji omogućava da se ubrza reakciju.

Sljedeći korak se sastoji u toku reakcije. Njegova brzina povećava djelovanjem enzima kompleksa. Na kraju smo dobili enzim, koji je povezan sa reakcijom proizvode.

Završnoj fazi - da biste uklonili reakcije proizvoda iz enzima, nakon čega su aktivne stranice ponovo postaje slobodan za još jednu operaciju.

Shematski, rad enzima u svakoj fazi se može pisati kao:

1) S + E -> SE

2) SE -> SP

3) SP -> S + P, gdje je S - je podloga, E - enzim, i P - proizvod.

klasifikacije enzima

U ljudskom tijelu, možete naći veliki broj enzima. Sve znanje o njihovim funkcijama i radu su sistematizirani, a kao rezultat toga došlo je do zajedničke klasifikacije, kroz koje možete lako odrediti što je poseban katalizator. Evo šest osnovne klase enzima, kao i neke primjere podgrupe.

  1. Oksidoreduktaza.

Enzimi ove klase kataliziraju redoks reakcije. Ukupno oporavio 17 podgrupa. Oksidoreduktaza su obično ne-proteinski dio pruža vitamin ili hem.

Među oksidoreduktaza se često nalaze sljedeće podgrupe:

a) dehidrogenaze. Biochemistry-dehidrogenaza enzim je paranje atoma vodika i prebacivanje na drugu podlogu. Ove podgrupe je najčešći u reakcijama disanja, fotosinteze. Kao što je nužno prisutan u obliku koenzima NAD / NADH ili flavoproteins FAD / FMN deo Dehidrogenaze. Često postoje iona metala. Primjeri uključuju enzime kao što su tsitohromreduktazy, piruvat dehidrogenaze, isocitrate dehidrogenaze, kao i mnogih enzima jetre (laktat dehidrogenaza, glutamat dehidrogenaze, i tako dalje. D.).

b) oksidaze. Jedan broj enzima katalizuju dodatak kisika vodika, pri čemu se reakcija proizvodi mogu biti voda ili vodikovog peroksida (H 2 0, H 2 0 2). Primjeri enzima citohrom oksidaze, tirozinaze.

c) peroksidaze i katalaze - enzime koji razlože H 2 O 2 na vodu i kisik.

g) oksigenaz. Ove biokatalizatora ubrzati vezanost kisika na podlogu. Dofamingidroksilaza - jedan od primjera takvih enzima.

2. Transferaze.

Ciljna enzimi ove grupe je prijenos radikala iz supstance donatora supstance primaocu.

a) metiltransferaza. DNK metiltransferaza - ključni enzimi koji kontroliraju proces replikacije DNK. Metilacije nukleotida igra glavnu ulogu u regulaciji nukleinske kiseline rada.

b) aciltransferaze. Enzimi ove podgrupe su prevezeni iz jedne molekule na drugu acil grupu. Primjeri acyltransferases: lecitin-kolesterol aciltransferaze (nosi funkcionalnu grupu sa masne kiseline na holesterol), lizofosfatidilholinatsiltransferaza (acil grupa je prebačen u lysophosphatidylcholine).

c) aminotransferaze - enzimi koji su uključeni u konverziji aminokiselina. Primjeri enzima alanin aminotransferaze koji katalizira sintezu alanina iz piruvata i glutamata prenošenjem amino grupu.

g) phosphotransferase. Enzimi kataliziraju Osim ovog pod-grupe fosfata grupe. Drugo ime phosphotransferase kinaze, je češći. Primjeri uključuju enzime kao što su heksozakinazom i aspartat, koji su priključeni na ostatke heksoza fosfata (uglavnom glukoze), i asparaginsku kiselinu , respektivno.

3. Hidrolaze - klasu enzima koji katalizira rascjep obveznica u molekulu, a zatim dodavanjem vode. Supstance koje pripadaju toj grupi - glavni probavni enzim.

a) esteraza - prekine ester obveznice. Primjer - lipaze koji razlažu masti.

b) glycosidases. Biohemija enzimi ove serije leži u uništenju glikozida obveznica polimera (oligosaharidi i polisaharidi). Primjeri: amilaza, sucrase, maltase.

c) peptidaze - enzima koji katalizira razgradnju proteina do aminokiselina. enzima peptidaza u vezi, kao što su pepsin, tripsin, himotripsin, karboiksipeptidaza.

g) Amidases - Cleave amid obveznice. Primjeri: .. arginaza, ureaze, glutaminase itd Mnogi amidase enzimi se nalaze u ornitin ciklusa.

4. liaza - enzimi za funkcije sličan hidrolaze, međutim, u dekolteu obveznica u molekuli nisu potrošene vode. Enzimi ove klase uvijek imaju deo bez proteina dio, na primjer, u obliku vitamina B1 i B6.

a) dekarboxilaze. Ovi enzimi djeluju na C-C vezu. Primjeri su dekarboksilazom glutaminske kiseline ili piruvat dekarboksilaze.

b) hidrataza i dehydratase - enzima koji katalizira dekolte C-O obveznice.

c) amidin-liaza - uništava C-N vezom. Primjer: argininsuktsinatliaza.

g) R-O liaza. Takvi enzimi su obično cepane fosfatna grupa od podloge materijala. PRIMJER: adenilil ciklazu.

Biohemije enzima na osnovu njihove strukture

Sposobnost svakog enzima određuje pojedinca, samo njegova svojstvena strukture. Bilo koji enzim - prvenstveno proteina, a njegova struktura i stepena sklapanje igraju ključnu ulogu u određivanju svoju funkciju.

Svaki biokatalizator karakteriše prisustvo aktivnog centra, koji, pak, je podijeljena na više nezavisnih funkcionalnih domena:

1) Katalitički centar - poseban region proteina, u kojoj je enzim pridržavanje za podlogu. Ovisno o konformaciju proteina molekula katalitičkog centar može imati različite oblike, koji bi trebalo da odgovaraju na podlogu, kao i ključem. Takva kompleksna struktura objašnjava zašto proteina enzim je u tercijarnom ili kvartarnih države.

2) Adsorpcija Centar - služi kao "držač". Evo, prije svega komunikacija se odvija između enzima molekula i podloge molekula. Međutim, veza koja čini adsorpcija centar, vrlo slaba, a time i katalitičke reakcija je reverzibilna u ovoj fazi.

3) Allosteric centrima se može nalaziti u aktivnom centru, i na cijeloj površini enzima. Njihova funkcija - regulaciju enzima. Uredba se odvija preko molekula inhibitora i aktivatora molekula.

Aktivatora proteina vezivanja enzima molekula, ubrzati svoj rad. Inhibitori, naprotiv, inhibiraju katalitičku aktivnost, a to se može javiti na dva načina: ili molekula vezuje za alosterni centar regije aktivnog centra enzima (konkurentne inhibicije) ili je priključen na drugoj regiji proteina (nekonkurentnim inhibicije). Konkurentne Inhibicija se smatra efikasnijim. Nakon tako zatvorenog prostora za vezivanje supstrata na enzim, i taj proces je moguće samo u slučaju praktično potpuna slučajnost inhibitora molekula i čine aktivni centar.

Enzima često ne sastoji od aminokiselina, ali i ostalih organskih i neorganskih supstanci. U skladu s tim, izolovan apoenzyme - proteinsko dio koenzima - organski polovina i kofaktor - anorganski dio. Koenzim mogu biti predstavljeni ulgevodami, masti, nukleinskih kiselina, vitamini. S druge strane, ko-faktor - je često podržava iona metala. Aktivnost enzima se određuje po svojoj strukturi: Dodatni supstance ulaze u sastav, mijenjati katalitičke svojstva. Razne vrste enzima - je rezultat kombinacije svih ovih faktora čine kompleks.

Regulacija rada enzima

Enzimi kao biološki aktivne supstance nije uvijek potrebno za tijelo. Biohemije enzima je da oni mogu u slučaju prekomjernog katalize štete žive ćelije. Da biste spriječili štetne posljedice na enzima potrebnih organizmu da nekako reguliraju njihov rad.

T. To. Enzimi su proteini u prirodi, one su lako uništene na visokim temperaturama. proces denaturacija je reverzibilna, ali može značajno uticati na suštinu.

pH također igra važnu ulogu u regulaciji. Maksimalna aktivnost enzima se generalno posmatrano na neutralnom vrijednosti pH (7,0-7,2). Ima enzime koji rade samo pod kiselim uvjetima ili samo u alkalnom. Tako je, u ćelijskom lizozomi održava nizak pH, na kojoj je maksimalna aktivnost hidrolitičkih enzima. U slučaju slučajnog kontakta sa citoplazmu, gdje je okruženje bliže neutralan, njihova aktivnost će se smanjiti. Takva zaštita od "samopoedaniya" zasniva se na karakteristike hidrolaze.

Važno je napomenuti o važnosti koenzima i kofaktor u sastavu enzima. Prisustvo vitamina ili metalnih iona značajno utjecati na funkcioniranje nekih specifičnih enzima.

Nomenklatura enzima

Svi enzimi tijela nazivaju se u skladu sa svojim koje pripadaju jednoj od klase, kao i podlogu koja reaguju. Ponekad sistematskog nomenklatura koristi ne jedan, već dva supstrata u naslovu.

Primjeri imena nekih enzima:

  1. jetreni enzimi: laktata degidrogen Aza-glutamat-aza-degidrogen.
  2. Cijeli sistematski naziv enzima: laktata + NAD-aza -oksidoredukt.

Očuvana i trivijalna imena, koji se ne pridržavaju pravila nomenklature. Primjeri su probavni enzimi: tripsina, himotripsin, pepsin.

Proces sinteze enzima

Funkcije enzima se određuju čak i na genetskom nivou. S obzirom da je molekula je u velikoj mjeri -. Proteina, a njegova sinteza je potpuno isti kao i procese transkripcije i prevođenja.

Sinteza enzima javlja kako slijedi. U početku, DNK pročitajte informacije o željenoj enzim da formiraju mRNA. RNK kodira sve aminokiseline koje su dio enzima. Uredba enzima može doći i na nivou DNK, ako proizvod reakcije katalizovane dovoljno transkripcije gena zaustavlja i naprotiv, ako postoji potreba u proizvodu, aktivira proces transkripcije.

Nakon što je mRNA je pušten u citoplazmi, u narednu fazu - emitovanje. Na ribozomi endoplazmatičnog retikulum sintetiziran primarni lanac koji se sastoji od aminokiselina povezanih peptidnom vezom. Međutim, molekula proteina u primarnoj strukturi još uvijek ne može obavljati svoje enzimskih funkcija.

Aktivnost enzima ovisi o proteinske strukture. Isto EPS proteina dogodi uvijanje, čime se formira prvi srednje, a zatim tercijarne strukture. Sintezu nekih enzima zaustavljena u ovoj fazi, ali za poboljšanje aktivnosti katalizatora često je potrebno vezanost i kofaktora koenzima.

U određenim područjima endoplazmatičnog retikulum je pritvrđen organske komponente enzima: šećeri, nukleinske kiseline, masti i vitamina. Neki enzimi ne može raditi bez prisustva koenzima.

Kofaktor igra ključnu ulogu u formiranju kvartara strukture proteina. Neke od funkcija enzima su dostupne samo kada organizacija proteina domena. Zbog toga je vrlo važno za njihovo prisustvo kvaternerna struktura u kojoj povezuje vezu između više proteina globule metalni ion.

Višestrukim oblicima enzima

Postoje situacije kada je potrebno prisustvo nekoliko enzima koji katalizira istu reakciju, ali se razlikuju jedni od drugih u nekim aspektima. Na primjer, enzim može raditi na 20 stupnjeva, ali pri 0 stupnjeva, neće biti u stanju da obavlja svoje funkcije. Što učiniti u takvoj situaciji, u dnevnoj tijelo na niskim temperaturama?

Ovaj problem je lako riješiti uz prisustvo nekoliko enzima koji katalizira istu reakciju, ali u različitim uvjetima rada. Postoje dvije vrste višestruke oblike enzima:

  1. Izoenzima. Takvi proteini su kodirani različitim genima, one se sastoje od različitih aminokiselina, ali katalizirati istu reakciju.
  2. Istina višestrukim oblicima. Ovi proteini su prepisan iz istog gena, ali se javlja na ribozomima modifikacija peptida. Na izlazu proizvela nekoliko oblika istog enzima.

Kao rezultat toga, višestruke oblike prvog tipa se formira na genetskom nivou, kada je drugi - na posttranslaciona.

Značenje enzimi

Korištenje enzima u medicini svodi na pitanje novih lijekova, u sklopu koje tvari su već u pravim količinama. Naučnici još nisu pronašli način da stimuliraju sintezu nedostaje enzima u tijelu, ali je sada široko rasprostranjena lijekova koji mogu da se za vrijeme trajanja njihova mana.

Razne enzime u ćeliji da katalizira veliki broj reakcija koje se odnose na održavanje života. Jedan od tih predstavnici enizmov nukleaza grupa: Endonukleaza i exonuclease. Njihov rad je da se održi konstantan nivo nukleinskih kiselina u ćeliji, uklanjanje oštećenih DNA i RNA.

Nemojte zaboraviti o fenomenu zgrušavanja krvi. Kao efikasna mjera zaštite, proces je pod kontrolom broj enzima. Glavni među njima je trombin, koji pretvara neaktivan proteina fibrinogena u fibrin aktivan. Njegova nit stvara neku vrstu mreže koja occludes povrede stranice broda, čime se sprečava prekomjerne gubitak krvi.

Enzimi se koriste u proizvodnji vina, piva, proizvodnja mnogih mliječnih proizvoda. Za alkohol iz glukoze kvasca mogu se koristiti, međutim, za uspješno pojave ovog procesa i izdvojiti dovoljno njih.

Zanimljivosti o kojima niste znali

- Svi enzima organizma imaju ogromna masa - 5.000 do 1.000.000 Da. Ovo je zbog prisustva proteina u molekulu. Poređenja radi, molekularna težina glukoze - 180 Da, i ugljen-dioksida - ukupno 44 Da.

- Do danas, otvorio više od 2000 enzima koji se nalaze u ćelijama različitih organizama. Međutim, većina tih tvari još uvijek nije u potpunosti razumio.

- Aktivnost enzima se koristi za dobijanje efektivno pranje prah. Evo, enzimi ispunjavaju istu ulogu kao u organizmu: oni razlažu organske materije, a ovu nekretninu pomaže da se borbena mjesta. Preporučuje se da se koristi takav deterdžent na temperaturi od ne više od 50 stupnjeva, inače može ići u proces denaturacije.

- Prema statističkim podacima, 20% ljudi u svijetu pati od nedostatka nekog od enzima.

- O svojstva enzima poznat već dugo vremena, ali samo u 1897. godine, ljudi su shvatili da nije kvasac, i izvod iz svoje ćelije mogu se koristiti za fermentaciju šećera u alkohol.

Similar articles

 

 

 

 

Trending Now

 

 

 

 

Newest

Copyright © 2018 bs.unansea.com. Theme powered by WordPress.